Pasar calor o frío le ocurre a cualquiera y esas dos sensaciones primarias explican horas diarias de conversación y muchos minutos de telediario. Sin embargo, el conocimiento de lo que hay detrás de esas percepciones es algo relativamente reciente y ofrece una visión fascinante sobre lo más íntimo de nuestra naturaleza. En la superficie de nuestras células se producen unas proteínas sensibles a los cambios de temperatura que, cuando hace frío o calor, se abren para formar un canal por el que pasa un flujo de iones que informa a la célula de lo que está sucediendo en el exterior. “Esas antenas bioquímicas, que tienen todos los seres vivos, traducen las señales físicas de nuestro entorno y nos permiten comunicarnos con el exterior”, explica Teresa Giráldez, experta en estos canales iónicos de la Universidad de La Laguna en Tenerife. Entender y regular estas antenas tiene un gran interés para la medicina, porque puede ser un camino para modular el dolor.
Uno de los fenómenos que se ha observado con el estudio de estos canales es que hay sensaciones que pueden tener su origen en cambios físicos o químicos. El calor se puede sentir por un aumento de temperatura, pero también si se toma una comida muy picante. Esto es lo que descubrió a finales de los 90 David Julius, uno de los galardonados con el premio Nobel de Medicina de 2021 por su estudio de los canales iónicos. Trabajando con la capsaicina, la molécula que hace que piquen las guindillas, identificó el receptor TRPV1, el canal que explica el calor que sentimos cuando comemos algo picante o cuando caminamos por la calle a 35 grados. Tiempo después, el mentol, el ingrediente de los chicles que hacen sentir frescor en la boca, sirvió para identificar el receptor TRPM8, encargado de comunicarnos el frío.
Estos receptores permiten mantener una temperatura adecuada, mandando señales para que los vasos sanguíneos de nuestra piel se contraigan, ayudando a mantener la temperatura cuando hace frío, o se dilaten, para ayudar a refrescar cuando hace calor. Pero también están relacionados con la sensación de dolor o con la regulación de otros procesos esenciales. Eso hace que casi el 18% de los fármacos que se utilizan hoy tengan los canales iónicos como diana y que conocer su funcionamiento con precisión sea muy prometedor para diseñar fármacos, que hagan posible, por ejemplo, reducir un tipo de dolor específico sin los efectos secundarios de los analgésicos actuales. Sin embargo, conocer de forma precisa el funcionamiento de esta maquinaria no es tan sencillo.
Hoy, un equipo de investigadores lideraos por Seok-Yong Lee, de la Universidad de Duke (EE UU) publica en la revista Science un trabajo en el que muestra la estructura de la proteína TRPM8 de ratones en tres posiciones: abierta, entreabierta y cerrada. Como en bioquímica la estructura de las proteínas da información sobre su función y sobre cómo puede encajar con otras moléculas, el conocimiento de la estructura de estas posiciones es un paso antes de crear métodos para actuar sobre esos canales iónicos con potencial terapéutico frente a enfermedades neuroinflamatorias o para gestionar el dolor.
Los autores del estudio lograron sus resultados empleando criomicroscopía electrónica, una tecnología que permite congelar biomoléculas en movimiento y hacerles fotografías con una resolución atómica. Estas técnicas, que dieron el Nobel a sus pioneros en 2017, “nos permiten ver estas estructuras como si fuese en una película”, explica Félix Viana, investigador del Instituto de Neurociencias de Alicante que también trabaja con estos canales. “Hay varias estructuras publicadas [de estas proteínas que regulan la sensación de frío] en distintas conformaciones, pero el canal siempre estaba cerrado. Aquí, la novedad es que por primera vez se ve en una conformación abierta, es como ver la película completa”, ejemplifica.
Viana, que ha realizado estudios de estos canales con potencial para prevenir el dolor neuropático asociado a tratamientos contra el cáncer, señala que “conocer la estructura atómica de estos canales es importante para poder hacer un diseño racional de fármacos”, que reduzca la parte de ensayo y error que aún existe en la búsqueda de medicamentos. Sin embargo, el investigador recuerda que “además de la estructura hay otros factores que influyen en que un medicamento sea efectivo o no” y que hacen que el diseño de un fármaco sea muy complejo. “Julius identificó el TRPV1 en 1997 y entonces las empresas farmacéuticas se lanzaron a buscar moléculas para ese canal. Hay muchas patentadas, pero aún no se han aprobado, porque hay efectos secundarios”, recuerda Viana. “En el caso concreto de este canal [asociado a la percepción del calor] es que muchos provocan fiebre”, explica.
Giráldez también cree que tener imágenes a nivel molecular del funcionamiento de esta máquina tendrá aplicaciones prácticas. “Si conoces cómo funcionan estas proteínas y sabes qué aminoácidos de la proteína puedes modificar, sería como cambiar la tuerca de una máquina cuando está averiada”, indica. “En principio, podrías tratar a personas que tienen dolores inexplicables y mejorar la calidad de vida de esa gente”, añade. Sin embargo, destaca también la importancia de esta investigación básica “para conocer nuestra naturaleza y la forma en que sentimos y nos relacionamos con nuestro entorno”. Después, “cuanto mayor sea el conocimiento de base de esos mecanismos, mejor podremos atacar los problemas relacionados con su funcionamiento”, concluye.
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